एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को कैसे प्रभावित करते हैं? जैव रसायन पर व्याख्यान_4

एंजाइमों

एंजाइम, या एंजाइम, प्रकृति के प्रोटीन हैं जो सभी जीवित जीवों में बनते और कार्य करते हैं। एंजाइम शब्द लैटिन से आया है। fermentum - खमीर, एंजाइम का दूसरा नाम - ग्रीक से एंजाइम। एंजाइम - खमीर में।

पहली बार, किण्वन उद्योग में एंजाइमी प्रक्रियाओं की खोज की गई थी। आधुनिक किण्वन विज्ञान या एंजाइमोलॉजी एंजाइमों और उनके संरचनात्मक संगठन का विज्ञान है। यह एंजाइमों की क्रिया के तंत्र, एंजाइम गतिविधि को विनियमित करने के तरीकों के अध्ययन की समस्याओं को हल करता है। जैव उत्प्रेरकों में ऐसी रुचि आकस्मिक नहीं है। एंजाइम कोशिका के सबसे महत्वपूर्ण घटक हैं, उनके बिना जीवित जीवों में संश्लेषण, क्षय और अंतःरूपण असंभव है। एंजाइम तंत्र और इसकी गतिविधि के नियमन के माध्यम से, चयापचय प्रतिक्रियाओं की दर को भी नियंत्रित किया जाता है। अध्ययन जीव विज्ञान, चिकित्सा, फार्मेसी और राष्ट्रीय अर्थव्यवस्था के कई क्षेत्रों के लिए महत्वपूर्ण है। यह स्थापित किया गया है कि कई मानव रोग एंजाइमों की गतिविधि के उल्लंघन से जुड़े हैं, कई एंजाइम दवाएं हैं।

एंजाइमों के सामान्य और विशिष्ट गुण।
उत्प्रेरक होने के नाते, अर्थात्, पदार्थ जो प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं, एंजाइमों में रासायनिक गैर-जैविक उत्प्रेरक के साथ कई गुण समान होते हैं।
1. एंजाइम और अंतिम पी का हिस्सा हैं और अपरिवर्तित प्रतिक्रिया से बाहर निकलते हैं, वे कटैलिसीस की प्रक्रिया में खपत नहीं होते हैं।
2. एंजाइम उन प्रतिक्रियाओं को शुरू नहीं कर सकते जो थर्मोडायनामिक्स के नियमों का खंडन करते हैं; वे केवल उन प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं जो उनके बिना आगे बढ़ सकती हैं।
3. एंजाइम, एक नियम के रूप में, प्रतिक्रिया की संतुलन स्थिति को स्थानांतरित नहीं करते हैं, लेकिन केवल इसकी उपलब्धि में तेजी लाते हैं।
हालांकि, एंजाइमों में विशिष्ट गुण भी होते हैं:
1. रासायनिक संरचना के अनुसार एंजाइम प्रोटीन (99.9) होते हैं।
2. एंजाइमों की दक्षता गैर-जैविक उत्प्रेरकों की तुलना में अधिक परिमाण के कई क्रम हैं।
उदाहरण के लिए: H2O2 H2O + ½ O2
ए) यदि प्रतिक्रिया उत्प्रेरक के बिना आगे बढ़ती है, तो ईए = 75.7 kJ/mol, O2 बुलबुले लगभग अदृश्य हैं;
बी) यदि एक गैर-जैविक उत्प्रेरक जोड़ा जाता है, तो ईए = 54.1 केजे/मोल, बुलबुले स्पष्ट रूप से दिखाई देते हैं;
सी) यदि हम जैविक उत्प्रेरक उत्प्रेरक जोड़ते हैं, तो ईए = 18 केजे/मोल, समाधान बस "उबालता है"।
3. उच्च विशिष्टता - प्रत्येक एंजाइम एक एकल प्रतिक्रिया या प्रतिक्रियाओं के एक समूह को उत्प्रेरित करता है, जबकि अकार्बनिक उत्प्रेरक विभिन्न प्रकार की प्रतिक्रियाओं में कार्य करते हैं।
4. एंजाइम "हल्के" परिस्थितियों में प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं: सामान्य पी पर, पीएच = 7.0। अकार्बनिक उत्प्रेरक अत्यधिक पीएच मानों की आवश्यकता में निहित हैं, बहुत उच्च तापमान तक गर्म करना।

एंजाइमों की रासायनिक प्रकृति और संरचना।
एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति का एक महत्वपूर्ण प्रमाण पाश्चर (उबलते समय किण्वन एंजाइमों की निष्क्रियता), पावलोव (उन्होंने पेप्सिन की प्रोटीन प्रकृति, गैस्ट्रिक जूस का एक एंजाइम), आदि का काम किया था।
1) एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति की एक महत्वपूर्ण विशेषता उनके बड़े मि. उदाहरण के लिए, डीडब्ल्यू के लिए श्री = 4 106; 4.8 105, आदि।
2) एंजाइम समाधान प्रकृति में कोलाइडल हैं - वे अर्ध-पारगम्य झिल्ली से नहीं गुजरते हैं, वे प्रोटीन के समान अभिकर्मकों द्वारा समाधान से अवक्षेपित होते हैं;
3) एंजाइम उच्च तापमान, अल्ट्रासाउंड, मजबूत क्षार और अन्य कारकों के प्रभाव में अपनी गतिविधि को अस्वीकार और खो देते हैं;
4) एंजाइम, प्रोटीन की तरह, एम्फोटेरिक गुण, इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता और पीआई होते हैं।
5) प्रोटीन की तरह, एंजाइमों में उच्च विशिष्टता होती है;
6) अंत में, एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति का प्रत्यक्ष प्रमाण एंजाइमों (राइबोन्यूक्लिअस, लाइसोजाइम) का कृत्रिम संश्लेषण था, जो प्राकृतिक एनालॉग्स से गुणों और जैविक गतिविधि में भिन्न नहीं होते हैं।
एंजाइमों

सरल प्रोटीन जटिल प्रोटीन
पीपीसी से मिलकर केवल पीपीसी + गैर-प्रोटीन घटक होता है
(हाइड्रोलाइटिक एंजाइम - पेप्सिन, ट्रिप्सिन, यूरेस, आदि)
या प्रोटीन एंजाइम (एसिटाइल सीओए, डीजी लैक्टेट, आदि)
या प्रोटीन एंजाइम
प्रोटीन एंजाइमों में, प्रोटीन भाग को एपोएंजाइम कहा जाता है, और गैर-प्रोटीन भाग को प्रोस्थेटिक समूह कहा जाता है। जटिल एंजाइमों का सामान्य नाम होलोनीजाइम है।
यदि प्रोस्थेटिक समूह कमजोर रूप से प्रोटीन भाग से बंधा हो और आसानी से अलग हो जाए, तो इसे कोएंजाइम कहा जाता है। कोएंजाइम विभिन्न प्रोटीनों के साथ संयोजन कर सकता है, और यह प्रोटीन का हिस्सा है जो जटिल एंजाइमों की क्रिया की विशिष्टता को निर्धारित करता है। हालांकि, एक कोएंजाइम के बिना, एक जटिल एंजाइम कार्य नहीं कर सकता है, क्योंकि कोएंजाइम, एक नियम के रूप में, सीधे सब्सट्रेट (एस) से संपर्क करता है और ē, परमाणुओं या परमाणुओं के समूह के वाहक के रूप में कार्य करता है।
सहकारक या सहएंजाइम हैं:
1) मी आयन - Mg2+, Ca2+, Cu2+, Mn2+ b lh/$
2) विटामिन और उनके फॉस्फोरिक एस्टर - विटामिन एच (बायोटिन) (कार्बोक्सिलेशन कोएंजाइम के हिस्से के रूप में), लिपोइक, फोलिक एसिड, बी 1, आदि;
3) मोनोन्यूक्लियोटाइड्स एफएमएन, एटीपी, जीटीपी, आदि;
4) अधिकांश कोएंजाइम डाइन्यूक्लियोटाइड्स NAD, NADP, HS-KoA, आदि हैं।
हाइपोविटामिनोसिस और एविटामिनोसिस के साथ, विटामिन की कमी कई एंजाइमों के जैवसंश्लेषण को कमजोर करती है और हाइपोकोएंजाइमोसिस का कारण बनती है। कोएंजाइम एपोएंजाइम के स्थिरीकरण और संरक्षण में भी महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं। कोएंजाइम के बिना उत्तरार्द्ध प्रोटियोलिटिक एंजाइमों द्वारा नष्ट होने की अधिक संभावना है।
इस प्रकार, न तो कोएंजाइम और न ही एपोएंजाइम में स्वयं उत्प्रेरक गतिविधि होती है, लेकिन केवल एक दूसरे के साथ संयोजन में।
एंजाइम अणुओं की तुलना में एस-सी अणु अक्सर आकार में छोटे होते हैं, इसलिए, जब ई-एस-वें कॉम्प्लेक्स बनता है, तो पीपीसी एमिनो एसिड का एक सीमित हिस्सा, जिसे सक्रिय केंद्र (एसीपी) कहा जाता है, एस के संपर्क में आता है। ई-प्रोटीन में, एसीपी में प्रोस्थेटिक समूह भी शामिल हैं।
इस प्रकार, एक एंजाइम की सक्रिय साइट अमीनो एसिड अवशेषों का एक अनूठा संयोजन है जो ई और एस के बीच सीधा संपर्क प्रदान करता है और उत्प्रेरण के कार्य में प्रत्यक्ष भागीदारी प्रदान करता है।
एसीएफ़

बाध्यकारी साइट उत्प्रेरक साइट
जिस साइट पर S और E का बंधन होता है वह संपर्क या "एंकर" साइट है वह साइट जहां S का परिवर्तन उसके बंधन के बाद होता है
ई और एस के दृष्टिकोण और ईएस-कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ, एसीपी के न्यूक्लियोफिलिक और इलेक्ट्रोफिलिक समूह, ē-एनएस को दान या स्वीकार करते हैं, जिससे एस की इलेक्ट्रॉनिक संरचना "ढीला" हो जाती है, इसे सक्रिय करती है और रासायनिक प्रतिक्रिया को तेज करती है। ऐसे एंजाइम होते हैं जिनमें कई ACF होते हैं - urease-3; शराब डीजी -4; एसिटाइलकोलिंगेटरेज़ - विभिन्न जानवरों में 25-30 एसीपी।

एंजाइमों की एलोस्टेरिक साइटें।
एसीपी के अलावा, एंजाइमों में एलोस्टेरिक (ग्रीक एलोस - अन्य) या प्रत्यर्पण केंद्र भी होते हैं। यह विभिन्न नियामक कारकों के एंजाइमों पर प्रभाव का स्थान है। एसीपी और एएलसीपी के बीच संबंध को एलोस्टेरिक इंटरैक्शन कहा जाता है। ALCP की एक महत्वपूर्ण विशेषता ACP की तुलना में विभिन्न प्रभावों के प्रति उनकी उच्च संवेदनशीलता है।
उदाहरण के लिए, तापमान में वृद्धि और पीएच के उपयोग के साथ, ALCP का कार्य पहले बाधित हो जाता है। विशेष रूप से, तापमान में वृद्धि के साथ, हेक्सोकाइनेज का एलोस्टेरिक केंद्र इंसुलिन और ग्लुकोकोर्टिकोइड्स के नियामक प्रभावों के प्रति अपनी संवेदनशीलता खो देता है, जबकि एंजाइमों की कार्यात्मक गतिविधि संरक्षित होती है और एटीपी की कीमत पर ग्लूकोज को फास्फोराइलेट करना जारी रखती है।

एलोस्टेरिक केंद्र पर नियामक प्रभाव द्वारा डाला जाता है: एंजाइमी प्रतिक्रियाओं के विभिन्न मेटाबोलाइट्स, हार्मोन और उनके चयापचय उत्पाद, एनएस मध्यस्थ, आदि। उन्हें प्रभावकारक या संशोधक कहा जाता है। उनके अणु S-v अणुओं के समान नहीं होते हैं।
एलोस्टेरिक केंद्र से जुड़कर, प्रभावकारक एंजाइमों के टीएस और एसएन को बदल देते हैं, जिससे एसीपी का विन्यास बदल जाता है, जिससे एंजाइमी गतिविधि में वृद्धि (सक्रियण) या कमी (अवरोध) हो जाती है।
Isoenzymes एंजाइम के आणविक रूप हैं जो एक एंजाइम प्रोटीन के PS में आनुवंशिक अंतर के परिणामस्वरूप होते हैं। यह एंजाइमों का एक समूह है जो एक ही प्रजाति (एलडीएच) के भीतर या एक ही सेल (एमिनोट्रांसफेरेज़) के भीतर मौजूद होता है, जिसमें क्रिया का एक ही तंत्र होता है, लेकिन कुछ भौतिक रासायनिक गुणों में भिन्न होता है: इलेक्ट्रोफोरेटिक गतिशीलता, इम्यूनोबायोलॉजिकल प्रतिक्रियाएं। उदाहरण के लिए, यह पांच आइसोनिजाइम के रूप में मौजूद है। यद्यपि वे एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, वे अपनी सीटी में भिन्न होते हैं। उनके पास एक ही मिस्टर (134.000) और 4 पीसी प्रत्येक के पास मिस्टर 33.500 है। पांच आइसोनिजाइम दो अलग-अलग प्रकार के पीपीसी के पांच अलग-अलग संयोजनों से मेल खाते हैं, जिन्हें एम- (मांसपेशी) और एच- (हृदय) श्रृंखला कहा जाता है। M4 isoenzyme - मांसपेशियों के ऊतकों में स्थित, समान 4M श्रृंखलाएं होती हैं; H4 - हृदय में स्थित, समान 4H श्रृंखलाएँ होती हैं। शेष तीन isoenzymes M3H के विभिन्न संयोजन हैं; एम2एच2; एमएच3. दो प्रकार की श्रृंखलाएं, एम और एच, दो अलग-अलग जीनों द्वारा एन्कोडेड हैं पीपीसी संयोजन आनुवंशिक नियंत्रण में है। आइसोनिजाइम की उपस्थिति और शरीर में उनके अनुपात में बदलाव एंजाइमों को विनियमित करने के तरीकों में से एक है।

एंजाइमों का आधुनिक वर्गीकरण और उनका नामकरण
अंतर्राष्ट्रीय एंजाइम आयोग (1961) द्वारा विकसित वर्गीकरण के अनुसार, सभी एंजाइमों को छह वर्गों में विभाजित किया गया है। वर्गों को उपवर्गों में विभाजित किया जाता है, और बाद वाले को उपवर्गों में विभाजित किया जाता है, जिसके भीतर एंजाइम को अपना क्रमांक सौंपा जाता है। उदाहरण के लिए, LDH का एक कोड होता है। 1.1.1.27. 1- वर्ग का नाम - ऑक्सीडोरक्टेज - एंजाइमी प्रतिक्रिया के प्रकार को इंगित करता है; दूसरा अंक उपवर्ग संख्या को इंगित करता है; उपवर्ग एंजाइम की क्रिया को निर्दिष्ट करता है, क्योंकि यह सामान्य शब्दों में रासायनिक समूह एस की प्रकृति को इंगित करता है। उपवर्ग हमला किए गए रासायनिक बंधन एस की प्रकृति या स्वीकर्ता की प्रकृति को निर्दिष्ट करता है। संख्या 27 उपवर्ग में एलडीएच की क्रम संख्या है।
1) ऑक्सीडोरडक्टेस - रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं - इसमें 17 उपवर्ग और ~ 480 ई होते हैं। उदाहरण के लिए: एलडीएच।
2) स्थानान्तरण - विभिन्न समूहों के एक एस (दाता) से दूसरे (स्वीकर्ता) में स्थानांतरण को उत्प्रेरित करता है। स्थानांतरित समूहों के प्रकार और ~ 500 यू के आधार पर 8 उपवर्ग। उदाहरण के लिए: एंजाइम कोलीन एसिटाइलट्रांसफेरेज़ - एक एसिटिक एसिड अवशेषों के कोलाइन  एसिटाइलकोलाइन के हस्तांतरण को उत्प्रेरित करता है।
3) हाइड्रॉलिसिस - पानी के अतिरिक्त एस में बंधनों के टूटने को उत्प्रेरित करता है। उनमें 11 उपवर्ग होते हैं और ~ 460 ई। हाइड्रोलेस में पाचन एंजाइम, साथ ही एंजाइम शामिल होते हैं जो लाइसोसोम और अन्य सेल ऑर्गेनेल का हिस्सा होते हैं, जहां वे बड़े अणुओं के छोटे अणुओं में टूटने में योगदान करते हैं।
4) Lyases - बिना पानी या ऑक्सीकरण के S में बंधनों को तोड़ने की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है। 4 उपवर्ग होते हैं और ~ 230 ई - संश्लेषण (सिंथेज़) या क्षय (डीहाइड्रेट) की मध्यवर्ती प्रतिक्रियाओं में भाग लेते हैं।
5) आइसोमरेज़ - आइसोमर्स के एक दूसरे में परिवर्तन को उत्प्रेरित करते हैं। म्यूटेस (रेसमेस) को आइसोमेराइजेशन रिएक्शन के प्रकार से अलग किया जाता है। 5 उपवर्ग और ~ 80 ई शामिल हैं।
6) लिगेज (सिंथेटेस) - ई फॉस्फेट बांड का उपयोग करके दो एस अणुओं के कनेक्शन की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करता है। एंजाइमों का स्रोत एटीपी आदि है। इसमें 5 उपवर्ग होते हैं, ~ 80 ई (उदाहरण के लिए, हेक्सोकाइनेज, फॉस्फोफ्रक्टोकिनेस)।

एंजाइम नामकरण।
एंजाइम नाम दो प्रकार के होते हैं:
1) काम करना, या तुच्छ;
2) व्यवस्थित।
काम करने का नाम S + प्रतिक्रिया का प्रकार + समाप्त होने वाला नाम है। लैक्टेट + डिहाइड्रोजनीकरण प्रतिक्रिया + एज़ा LDH।
कुछ एंजाइमों के लिए, उनके काम करने वाले नाम बचे हैं: पेप्सिन, ट्रिप्सिन, आदि।
व्यवस्थित नाम S + प्रतिक्रिया प्रकार + aza दोनों का नाम है।
-लैक्टेट (S1): NAD+ (S2) - ऑक्सीडोरक्टेज।
एक व्यवस्थित नाम केवल उन एंजाइमों को दिया जाता है जिनकी संरचना पूरी तरह से समझी जाती है। एक कोशिका में ~ 104 एंजाइम अणु होते हैं, ~ 2000 विभिन्न प्रतिक्रियाएं उत्प्रेरित होती हैं। वर्तमान में, लगभग 1800 एंजाइम ज्ञात हैं, और ~ 150 एंजाइम क्रिस्टलीय रूप में प्राप्त किए गए हैं।
कटैलिसीस के बारे में सामान्य विचार
एक रासायनिक प्रतिक्रिया होने की संभावना प्रारंभिक सामग्री के मुक्त ई और प्रतिक्रिया उत्पादों के मुक्त ई के बीच के अंतर से निर्धारित होती है। सक्रियण ऊर्जा के कारण एंजाइम रासायनिक प्रतिक्रियाओं को तेज करते हैं - ईए।
ईए एक दिए गए तापमान पर एक पदार्थ के सभी अणुओं को सक्रिय अवस्था में स्थानांतरित करने के लिए आवश्यक अतिरिक्त ऊर्जा है। (अरहेनियस ईए की अवधारणा है)।
इस प्रकार, वीएफआर ऊर्जा अवरोध पर निर्भर करता है जिसे प्रतिक्रियाशील पदार्थों द्वारा दूर किया जाना चाहिए, और विभिन्न प्रतिक्रियाओं के लिए इस बाधा की ऊंचाई समान नहीं है।
सक्रियण ऊर्जा जितनी अधिक होगी, प्रतिक्रिया उतनी ही धीमी होगी। ईए प्रारंभिक पदार्थों और प्रतिक्रिया उत्पादों के मुक्त एंजाइमों में परिवर्तन को प्रभावित नहीं करता है, अर्थात, G, अर्थात प्रतिक्रिया की ऊर्जा संभावना एंजाइम पर निर्भर नहीं करती है।
एंजाइम ईए (शिखर 2) को कम करता है, यानी बाधा ऊंचाई को कम करता है, जिसके परिणामस्वरूप प्रतिक्रियाशील अणुओं के अनुपात में वृद्धि होती है, और इसके परिणामस्वरूप, वीएफआर में वृद्धि होती है। जितना अधिक ईए कम होता है, उत्प्रेरक उतना ही अधिक कुशल होता है और प्रतिक्रिया उतनी ही तेज होती है।
एस - मूल सब्सट्रेट

पी - अंतिम उत्पाद

G मुक्त ऊर्जा में मानक परिवर्तन है

аnfr - गैर-एंजाइमी प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा

Еаfr एंजाइमी प्रतिक्रिया की सक्रियण ऊर्जा है

एंजाइमों की क्रिया का तंत्र
एंजाइमों की क्रिया के तंत्र के बारे में विचारों के विकास में एक महत्वपूर्ण भूमिका माइकलिस और मेंटेन के शास्त्रीय कार्यों द्वारा निभाई गई, जिन्होंने ई-एस-एक्स परिसरों पर प्रावधान विकसित किए। उनके विचारों (1915) के अनुसार, एंजाइम अपने एस के साथ विपरीत रूप से गठबंधन करते हैं, एक अस्थिर मध्यवर्ती उत्पाद बनाते हैं - ई-एस कॉम्प्लेक्स, जो प्रतिक्रिया के अंत में एंजाइम और प्रतिक्रिया उत्पादों (पी) में विघटित हो जाता है। वास्तव में, प्रकृति में, कई मध्यवर्ती प्रतिक्रियाओं के माध्यम से S का चरणबद्ध परिवर्तन होता है: ES1 → ES2 → ES3 ... → E + P। योजनाबद्ध रूप से, S का P में परिवर्तन निम्नानुसार दर्शाया जा सकता है:

एसीपी आमतौर पर ई अणु में गहराई से स्थित होता है।
प्रतिक्रिया के गणितीय प्रसंस्करण, एक ES परिसर के गठन ने माइकलिस-मेन्टेन समीकरण नामक एक समीकरण प्राप्त करना संभव बना दिया:

जहाँ Vfr प्रेक्षित वेग fr है;
एस-वॉल्यूम के साथ एंजाइम की अपूर्ण संतृप्ति पर Vmax अधिकतम दर fr है;
[एस] एस एकाग्रता है;
किमी माइकलिस-मेंटेन स्थिरांक है।
आलेखीय रूप से, माइकलिस-मेंटेन समीकरण का निम्न रूप है:

कम [एस] पर, वीएफआर किसी भी समय (प्रथम क्रम प्रतिक्रिया) पर सीधे [एस] के समानुपाती होता है।
यह माइकलिस-मेंटेन समीकरण से भी अनुसरण करता है कि किमी के कम मूल्य और [एस] के उच्च मूल्य पर, वीएफआर अधिकतम (सी) है और [एस] पर निर्भर नहीं है - यह एक शून्य-क्रम प्रतिक्रिया है। शून्य क्रम प्रतिक्रिया सब्सट्रेट के साथ एंजाइम की पूर्ण संतृप्ति नामक एक घटना से मेल खाती है।
Vfr की [S] पर निर्भरता को व्यक्त करने वाले अतिपरवलय को माइकलिस वक्र कहा जाता है। एंजाइमों की गतिविधि को सही ढंग से निर्धारित करने के लिए, शून्य-क्रम प्रतिक्रिया प्राप्त करना आवश्यक है, अर्थात, S की संतृप्त सांद्रता पर Vfr निर्धारित करना।
किमी संख्यात्मक रूप से [एस] (मोल (एल)) के बराबर है, जिस पर प्रतिक्रिया का वी अधिकतम के आधे के बराबर है।
किमी का संख्यात्मक मान ज्ञात करने के लिए एक [S] पाया जाता है जिस पर Vfr Vmax के ½ से होता है।
इस प्रकार, एंजाइम गतिविधि पर संशोधक के एमडी को स्पष्ट करने में किमी का निर्धारण एक महत्वपूर्ण भूमिका निभाता है।

कभी-कभी डबल पारस्परिक विधि का उपयोग करके एक ग्राफ बनाया जाता है - लाइनविवर-बर्क विधि:
Vmax और Km दोनों का मान दोहरे पारस्परिक विधि द्वारा अधिक सटीक रूप से निर्धारित किया जाता है।

एंजाइम (एंजाइम)अत्यधिक विशिष्ट प्रोटीन हैं जो जैविक उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। उत्प्रेरक एक ऐसा पदार्थ है जो रासायनिक प्रतिक्रिया को गति देता है लेकिन प्रतिक्रिया के दौरान स्वयं खपत नहीं होता है।

रासायनिक प्रतिक्रिया होने के लिए अणुओं की रासायनिक बातचीत के लिए आवश्यक शर्तें:

1. अणुओं को एक साथ आना चाहिए (टकराव)। लेकिन हर टकराव एक अंतःक्रिया की ओर नहीं ले जाता है;
2. इस टकराव के प्रभावी होने के लिए आवश्यक है - रासायनिक परिवर्तन में समाप्त होने के लिए। टक्कर की प्रभावशीलता के लिए एक पूर्वापेक्षा यह है कि टक्कर के समय अणुओं की ऊर्जा प्रतिक्रिया के ऊर्जा स्तर से कम नहीं होती है।

प्रतिक्रिया का ऊर्जा स्तरऊर्जा की वह मात्रा है जो अणुओं के पास उनके टकराव के प्रभावी होने के लिए (रासायनिक प्रतिक्रिया होने के लिए) होनी चाहिए। यह ऊर्जा आरक्षित प्रत्येक दी गई प्रतिक्रिया के लिए एक निरंतर विशेषता (स्थिर) है।

अणुओं का औसत ऊर्जा स्तरएक निश्चित समय में प्रणाली के अधिकांश अणुओं के पास ऊर्जा है। यह ऊर्जा आरक्षित का औसत मूल्य है, जो इन विशिष्ट परिस्थितियों (तापमान, दबाव, और अन्य) के तहत इन अणुओं की समग्रता को दर्शाता है। अणुओं का ऊर्जा भंडार एक सांख्यिकीय (संभाव्य) अवधारणा है। अणु लगातार तापीय गति में होते हैं। इसलिए, उनमें से प्रत्येक का ऊर्जा भंडार हर समय बदलता रहता है, एक मूल्य के आसपास उतार-चढ़ाव होता है जो अणुओं के औसत ऊर्जा स्तर का प्रतिनिधित्व करता है।

समय के प्रत्येक क्षण में, किसी दिए गए सेट के अणुओं के सबसे बड़े अंश में बस इतना ही औसत ऊर्जा आरक्षित होता है। और अणुओं के एक निश्चित समूह की ऊर्जा औसत ऊर्जा स्तर (किसी भी दिशा में) से जितनी अधिक भिन्न होती है, यह समूह उतना ही छोटा होता है। अणुओं के किसी भी सेट में, इसके एक निश्चित अनुपात में एक ऊर्जा होती है जो औसत ऊर्जा स्तर से ऊपर होती है और एक रासायनिक प्रतिक्रिया होने के लिए पर्याप्त होती है।

अणुओं के औसत ऊर्जा स्तर और प्रतिक्रिया के ऊर्जा स्तर के बीच के अंतर को ऊर्जा अवरोध या सक्रियण ऊर्जा कहा जाता है। यह सक्रियण ऊर्जा जितनी अधिक होगी, रासायनिक प्रतिक्रिया उतनी ही धीमी होगी।

रासायनिक प्रतिक्रिया को कैसे तेज करें?अणुओं के औसत ऊर्जा स्तर में वृद्धि (तापमान, दबाव और अन्य पर्यावरणीय मापदंडों में वृद्धि, जिसका उपयोग रासायनिक संयंत्रों और कारखानों में किया जाता है) जीवित जीवों के लिए असंभव है जो केवल तापमान, दबाव और अन्य के स्थिर मूल्यों पर सामान्य रूप से कार्य करते हैं। पैरामीटर। एक और तरीका भी असंभव है - प्रतिक्रिया के ऊर्जा स्तर को कम करके सक्रियण ऊर्जा में कमी, क्योंकि यह मान इस प्रतिक्रिया की निरंतर विशेषता है।

इसलिए, केवल उत्प्रेरण की घटना (उत्प्रेरक का उपयोग) जीवित जीवों में रासायनिक प्रतिक्रियाओं के त्वरण को सुनिश्चित कर सकती है। आइए दो प्रतिक्रियाओं पर विचार करें।

सामान्य स्थिति में, 1, 2a, और 2b प्रतिक्रियाओं की सक्रियता ऊर्जा एक दूसरे के साथ मेल नहीं खाती है, और संभावित विकल्पों की पूरी विविधता को दो समूहों में विभाजित किया जा सकता है:

1. Eact2a और/या Eact2b Eact1 से बड़ा है।
2. ऐसे सभी मामलों में, पदार्थ "एबी" पदार्थ "के" की भागीदारी के साथ पदार्थ "एबी" के गठन की प्रतिक्रिया अधिक धीमी हो जाएगी। इसका मतलब है कि पदार्थ "के" इस प्रतिक्रिया का अवरोधक (मंदक) है;
3. Eact2a और/या Eact2b Eact1 से कम है।

इन मामलों में, पदार्थ "के" की भागीदारी के साथ प्रतिक्रिया इसके बिना तेजी से आगे बढ़ेगी। इसलिए, पदार्थ "के" इस रासायनिक प्रतिक्रिया का उत्प्रेरक (त्वरक) है।

उत्प्रेरकएक पदार्थ है जो प्रतिक्रिया को ऐसे चक्कर के साथ निर्देशित करता है, जिसमें ऊर्जा अवरोध कम होते हैं।

प्रतिक्रिया के औसत ऊर्जा स्तर से अणु को "उठाने" के लिए खर्च की जाने वाली ऊर्जा को "ज्वालामुखी" के ढलान के साथ अणु के स्वतंत्र "रोलिंग" द्वारा पूरी तरह से मुआवजा दिया जाता है। आगे सहज "रोलिंग" के साथ "ज्वालामुखी" के नीचे (यानी, अणुओं के औसत ऊर्जा स्तर तक जो इस प्रतिक्रिया के उत्पाद हैं)। इस मामले में जो ऊर्जा निकलती है उसे "प्रतिक्रिया का ऊर्जा परिणाम" कहा जाता है।

प्रतिक्रिया का ऊर्जा परिणामप्रारंभिक पदार्थों (सब्सट्रेट) के ऊर्जा स्तर और प्रतिक्रिया उत्पादों के ऊर्जा स्तर के बीच का अंतर है।

प्रतिक्रिया का ऊर्जा परिणाम उस पथ पर निर्भर नहीं करता है जिसके साथ प्रतिक्रिया आगे बढ़ती है (यह उत्प्रेरक की भागीदारी के साथ प्रतिक्रिया के लिए समान है, और इसकी भागीदारी के बिना प्रतिक्रिया के लिए समान है)। यह सक्रियण ऊर्जा के परिमाण पर निर्भर नहीं करता है - केवल इस प्रतिक्रिया के प्रत्येक पथ की दर इस पर निर्भर करती है।

अरहेनियस समीकरण से व्युत्पत्ति:चूंकि इस समीकरण में सक्रियण ऊर्जा घातांक में शामिल है, सक्रियण ऊर्जा में एक छोटा सा परिवर्तन भी प्रतिक्रिया दर में बड़े परिवर्तन की ओर जाता है।

उत्प्रेरक के सामान्य गुण

1. उत्प्रेरक स्वयं रासायनिक प्रतिक्रिया का कारण नहीं बनते हैं, लेकिन केवल उस प्रतिक्रिया को तेज करते हैं जो उनके बिना आगे बढ़ती है।
2. वे प्रतिक्रिया के ऊर्जा परिणाम को प्रभावित नहीं करते हैं।
3. प्रतिवर्ती प्रतिक्रियाओं में, उत्प्रेरक आगे और पीछे दोनों प्रतिक्रियाओं को एक ही हद तक तेज करते हैं, जिसका अर्थ है कि उत्प्रेरक:
1. प्रतिवर्ती प्रतिक्रिया की दिशा को प्रभावित न करें, जो केवल प्रारंभिक पदार्थों (सब्सट्रेट) और अंतिम उत्पादों की सांद्रता के अनुपात से निर्धारित होती है;
2. प्रतिवर्ती प्रतिक्रिया की संतुलन स्थिति को प्रभावित नहीं करते हैं, लेकिन केवल इसकी उपलब्धि में तेजी लाते हैं।

जैविक उत्प्रेरक के रूप में एंजाइमों की विशेषताएं

एंजाइमों में पारंपरिक उत्प्रेरक के सभी सामान्य गुण होते हैं। लेकिन, पारंपरिक उत्प्रेरक की तुलना में, सभी एंजाइम प्रोटीन होते हैं। इसलिए, उनके पास ऐसी विशेषताएं हैं जो उन्हें पारंपरिक उत्प्रेरक से अलग करती हैं।

जैविक उत्प्रेरक के रूप में एंजाइमों की इन विशेषताओं को कभी-कभी एंजाइमों के सामान्य गुणों के रूप में जाना जाता है। इनमें निम्नलिखित शामिल हैं।

1. कार्रवाई की उच्च दक्षता। एंजाइम 10 8 -10 12 बार प्रतिक्रिया को तेज कर सकते हैं।
2. सब्सट्रेट (सब्सट्रेट विशिष्टता) और उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार (कार्रवाई की विशिष्टता) के लिए एंजाइमों की उच्च चयनात्मकता।
3. पर्यावरण के गैर-विशिष्ट भौतिक और रासायनिक कारकों के लिए एंजाइमों की उच्च संवेदनशीलता - तापमान, पीएच, समाधान की आयनिक शक्ति, आदि।
4. रसायनों के प्रति उच्च संवेदनशीलता।
5. कुछ रसायनों के भौतिक-रासायनिक प्रभावों के लिए उच्च और चयनात्मक संवेदनशीलता, जो इसके कारण एंजाइम के साथ बातचीत कर सकती है, इसके काम में सुधार या बाधा उत्पन्न कर सकती है।

एंजाइमों की संरचना

एक सब्सट्रेट (एस) एक पदार्थ है जिसका उत्पाद (पी) में रासायनिक परिवर्तन एंजाइम (ई) द्वारा उत्प्रेरित होता है। एंजाइम अणु की सतह का वह भाग जो सब्सट्रेट अणु के साथ सीधे संपर्क करता है, एंजाइम का सक्रिय स्थल कहलाता है।

एंजाइम का सक्रिय केंद्र अमीनो एसिड अवशेषों से बनता है जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न भागों या विभिन्न पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का हिस्सा होते हैं जो स्थानिक रूप से करीब होते हैं। यह प्रोटीन-एंजाइम की तृतीयक संरचना के स्तर पर बनता है।

इसकी सीमाओं के भीतर, एक सोखना साइट (केंद्र) और एक उत्प्रेरक साइट (केंद्र) प्रतिष्ठित हैं। इसके अलावा, एंजाइम की सक्रिय साइट के बाहर विशेष कार्यात्मक साइट पाई जाती हैं; उनमें से प्रत्येक को एलोस्टेरिक केंद्र शब्द द्वारा नामित किया गया है।

उत्प्रेरक केंद्र- यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र का क्षेत्र (क्षेत्र) है, जो सीधे सब्सट्रेट के रासायनिक परिवर्तनों में शामिल होता है। यह एंजाइम के पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न स्थानों में स्थित दो, कभी-कभी तीन अमीनो एसिड के रेडिकल के कारण बनता है, लेकिन इस श्रृंखला के मोड़ के कारण स्थानिक रूप से एक दूसरे के करीब होता है। उदाहरण के लिए, "सेरीन-हिस्टिडाइन" एंजाइमों का उत्प्रेरक केंद्र अमीनो एसिड सेरीन और हिस्टिडीन के रेडिकल्स द्वारा बनता है। यदि एंजाइम एक जटिल प्रोटीन है, तो एंजाइम अणु (कोएंजाइम) का कृत्रिम समूह अक्सर उत्प्रेरक केंद्र के निर्माण में शामिल होता है। सभी पानी में घुलनशील विटामिन और वसा में घुलनशील विटामिन K कोएंजाइम कार्य करते हैं।

सोखना केंद्र- यह एंजाइम अणु के सक्रिय केंद्र की साइट है, जिस पर सब्सट्रेट अणु का सोखना (बाध्यकारी) होता है। यह एक, दो, अक्सर तीन अमीनो एसिड रेडिकल द्वारा बनता है, जो आमतौर पर उत्प्रेरक केंद्र के पास स्थित होते हैं। इसका मुख्य कार्य सब्सट्रेट अणु को बांधना और इस अणु को सबसे सुविधाजनक स्थिति (उत्प्रेरक केंद्र के लिए) में उत्प्रेरक केंद्र में स्थानांतरित करना है। यह सोखना केवल कमजोर बंधन प्रकारों के कारण होता है और इसलिए प्रतिवर्ती होता है। जैसे-जैसे ये बंधन बनते हैं, सोखना केंद्र का एक गठनात्मक पुनर्व्यवस्था होता है, जो सब्सट्रेट और एंजाइम की सक्रिय साइट के करीब पहुंच जाता है, उनके स्थानिक विन्यास के बीच एक अधिक सटीक पत्राचार होता है। इस तरह के पत्राचार - पहले से "तैयार" नहीं, बल्कि बातचीत के दौरान गठित - अमेरिकी वैज्ञानिक कोशलैंड द्वारा प्रेरित पत्राचार (या प्रेरित पत्राचार) के सिद्धांत के आधार के रूप में रखा गया था, जिसने पहले की सीमाओं को पार कर लिया था मौजूदा कुंजी और ताला सिद्धांत (सोखना केंद्र की संरचना के लिए सब्सट्रेट संरचना का सख्त पत्राचार)।

जाहिर है, यह सोखना केंद्र की संरचना है जो एंजाइम की सब्सट्रेट विशिष्टता, यानी रासायनिक अणु के लिए एंजाइम की आवश्यकताओं को निर्धारित करती है ताकि यह इसके लिए एक उपयुक्त सब्सट्रेट बन सके।

उपयुक्त विशेषताओं वाले कुछ पदार्थ (अर्थात, सब्सट्रेट के समान) भी एंजाइम के सोखना स्थल से जुड़ सकते हैं। लेकिन अगर उनके अणु में ऐसा कोई रासायनिक बंधन नहीं है जो इस एंजाइम के उत्प्रेरक केंद्र से प्रभावित हो सकता है, तो इस पदार्थ का रासायनिक परिवर्तन नहीं होगा। एंजाइम के सक्रिय केंद्र पर कब्जा करके, ऐसे अणु इसके काम को अवरुद्ध करते हैं, यानी, वे इस एंजाइम के प्रतिवर्ती अवरोधक हैं (प्रतिवर्ती, क्योंकि वे कमजोर बंधनों द्वारा एंजाइम से जुड़े होते हैं)। सब्सट्रेट की एकाग्रता को बढ़ाकर, उन्हें सोखना केंद्र से विस्थापित किया जा सकता है। इसलिए, ऐसे अवरोधकों को प्रतिस्पर्धी कहा जाता है। वे किसी एंजाइम के अधिशोषण स्थल पर अधिकार करने के लिए उसके वास्तविक क्रियाधार से प्रतिस्पर्धा करते हैं।

एलोस्टेरिक केंद्र अपने सक्रिय केंद्र के बाहर एंजाइम अणु के ऐसे क्षेत्र होते हैं जो एक या दूसरे पदार्थ (लिगैंड) के साथ कमजोर प्रकार के बंधों (जिसका अर्थ है विपरीत) से बंधने में सक्षम होते हैं। इसके अलावा, इस तरह के बंधन से एंजाइम अणु का एक ऐसा गठनात्मक पुनर्व्यवस्था होता है, जो सक्रिय केंद्र तक भी फैलता है, जिससे इसके काम को सुगम या बाधित (धीमा) किया जाता है। तदनुसार, ऐसे पदार्थों को इस एंजाइम के एलोस्टेरिक एक्टिवेटर या एलोस्टेरिक इनहिबिटर कहा जाता है।

शब्द "एलोस्टेरिक" (यानी, "एक अलग स्थानिक संरचना वाले") इस तथ्य के कारण प्रकट हुए कि उनके स्थानिक विन्यास में ये प्रभावक इस एंजाइम के सब्सट्रेट अणु के समान नहीं हैं (और इसलिए सक्रिय साइट से बंधे नहीं हो सकते हैं एंजाइम)। यह निष्कर्ष निकाला गया कि एलोस्टेरिक केंद्र संरचना में एंजाइम के सक्रिय केंद्र के समान नहीं है।

Allosteric केंद्र सभी एंजाइमों में नहीं पाए जाते हैं। वे उन एंजाइमों में होते हैं, जिनके काम को हार्मोन, मध्यस्थों और अन्य जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के प्रभाव में बदला जा सकता है। कुछ कृत्रिम रूप से संश्लेषित दवाएं जैविक रूप से सक्रिय होती हैं क्योंकि उनके अणु शरीर में कुछ एंजाइमों के एलोस्टेरिक केंद्र के पूरक होते हैं।

एंजाइम विशिष्टता

एंजाइम विशिष्टता के दो मुख्य प्रकार हैं:सब्सट्रेट विशिष्टता और क्रिया विशिष्टता।

सब्सट्रेट विशिष्टता केवल एक विशिष्ट सब्सट्रेट या संरचना में समान सब्सट्रेट्स के समूह के परिवर्तन को उत्प्रेरित करने के लिए एंजाइम की क्षमता है। यह एंजाइम की सक्रिय साइट के सोखना स्थल की संरचना द्वारा निर्धारित किया जाता है।

सब्सट्रेट विशिष्टता के 3 प्रकार हैं:

1. पूर्ण सब्सट्रेट विशिष्टता केवल एक, कड़ाई से परिभाषित सब्सट्रेट के रूपांतरण को उत्प्रेरित करने के लिए एंजाइम की क्षमता है;
2. सापेक्ष सब्सट्रेट विशिष्टता - संरचना में समान कई सबस्ट्रेट्स के परिवर्तन को उत्प्रेरित करने के लिए एंजाइम की क्षमता;
3. स्टीरियोस्पेसिफिकिटी - कुछ स्टीरियोइसोमर्स के परिवर्तन को उत्प्रेरित करने के लिए एक एंजाइम की क्षमता।

उदाहरण के लिए, एंजाइम एल-एमिनो एसिड ऑक्सीडेज सभी अमीनो एसिड को ऑक्सीकरण करने में सक्षम है, लेकिन केवल एल-श्रृंखला से संबंधित हैं। इस प्रकार, इस एंजाइम में एक ही समय में सापेक्ष सब्सट्रेट विशिष्टता और स्टीरियोस्पेसिफिकिटी होती है।

कार्रवाई की विशिष्टताकेवल एक निश्चित प्रकार की रासायनिक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने के लिए एक एंजाइम की क्षमता है।

क्रिया की विशिष्टता के अनुसार, सभी एंजाइमों को 6 वर्गों में विभाजित किया गया है। एंजाइम वर्गों को लैटिन अंकों द्वारा निर्दिष्ट किया जाता है। एंजाइमों के प्रत्येक वर्ग का नाम इस आंकड़े से मेल खाता है।

एंजाइम वर्गीकरण

कक्षा I - ऑक्सीडाइरेक्टेसेस

इस वर्ग में ऐसे एंजाइम शामिल हैं जो रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। ऑक्सीकरण के दौरान, या तो ऑक्सीकृत पदार्थ से हाइड्रोजन का निष्कासन या ऑक्सीकृत पदार्थ में ऑक्सीजन का योग हो सकता है। ऑक्सीकरण के तरीके के आधार पर, ऑक्सीडोरडक्टेस के निम्नलिखित उपवर्ग प्रतिष्ठित हैं:

1. डिहाइड्रोजनेज। उन अभिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें जिनमें ऑक्सीकृत पदार्थ से हाइड्रोजन को हटा दिया जाता है;
2. ऑक्सीजनेज। इस उपवर्ग के एंजाइम ऑक्सीकृत पदार्थ में ऑक्सीजन के समावेश को उत्प्रेरित करते हैं:
1. monooxygenases - ऑक्सीकृत पदार्थ में एक ऑक्सीजन परमाणु शामिल करें;
2. डाइअॉॉक्सिनेज - ऑक्सीकृत पदार्थ में 2 ऑक्सीजन परमाणु शामिल होते हैं। अक्सर यह चक्रीय संरचना में एक विराम के साथ होता है। आबंध टूटने के स्थान पर ऑक्सीजन परमाणु जुड़ते हैं।

द्वितीय श्रेणी - स्थानान्तरण

वे एक पदार्थ के एक अणु से दूसरे पदार्थ के अणु में रासायनिक समूहों के स्थानांतरण को उत्प्रेरित करते हैं।

तृतीय श्रेणी - हाइड्रोलिसिस

वे पानी से जुड़े रासायनिक बंधन तोड़ने वाली प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।

चतुर्थ श्रेणी - लाइसिस

वे पानी की भागीदारी के बिना रासायनिक बंधन तोड़ने वाली प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं।

कक्षा वी - आइसोमेरेज़

आइसोमेरिक परिवर्तनों की प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें।

कक्षा VI - लिगेज (सिनगैस, सिंथेटेस)

संश्लेषण प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें।

एंजाइमी कटैलिसीस के मुख्य चरण

कोई भी एंजाइमी प्रतिक्रिया मध्यवर्ती चरणों की एक श्रृंखला के माध्यम से आगे बढ़ती है।

एंजाइमी कटैलिसीस के तीन मुख्य चरण हैं।

प्रथम चरण।एक प्रतिवर्ती ई-एस कॉम्प्लेक्स (एंजाइम-सब्सट्रेट) के गठन के साथ एंजाइम की सक्रिय साइट पर सब्सट्रेट का अनुमानित सोखना। इस स्तर पर, सब्सट्रेट अणु के साथ एंजाइम के सोखना केंद्र की बातचीत होती है। उसी समय, सब्सट्रेट एक गठनात्मक पुनर्व्यवस्था से गुजरता है। यह सब सब्सट्रेट और एंजाइम के सोखना केंद्र के बीच कमजोर प्रकार के बंधनों की उपस्थिति के कारण होता है। नतीजतन, सब्सट्रेट अणु को इसके लिए सबसे सुविधाजनक स्थिति में उत्प्रेरक केंद्र को खिलाया जाता है। यह कदम आसानी से प्रतिवर्ती है क्योंकि केवल कमजोर बंधन प्रकार शामिल हैं। एंजाइमी कटैलिसीस के पहले चरण की गतिज विशेषता माइकलिस स्थिरांक (किमी) है।

चरण 2।एक रासायनिक रूप से रूपांतरित सब्सट्रेट के साथ एक एंजाइम कॉम्प्लेक्स के गठन के साथ एक एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के हिस्से के रूप में एक सब्सट्रेट अणु के रासायनिक परिवर्तन। इस स्तर पर, कुछ सहसंयोजक बंधन टूट जाते हैं और नए बनते हैं। इसलिए, यह चरण पहले और तीसरे चरण की तुलना में बहुत अधिक धीरे-धीरे आगे बढ़ता है। यह दूसरे चरण की दर है जो समग्र रूप से संपूर्ण एंजाइमेटिक प्रतिक्रिया की दर निर्धारित करती है। इसका मतलब यह है कि समग्र रूप से एंजाइमेटिक प्रक्रिया की दर को के + 2 के मूल्य की विशेषता है, जो कि सभी विशेष दर स्थिरांकों में लगभग हमेशा सबसे छोटा होता है। दूसरे चरण की गतिज विशेषता अधिकतम गति (Vmax) है।

चरण 3.एंजाइम के साथ इसके परिसर से तैयार उत्पाद का अवशोषण। यह चरण चरण 2 से आसान है। वह, दूसरे चरण की तरह, अपरिवर्तनीय भी है। एक अपवाद प्रतिवर्ती एंजाइमेटिक प्रतिक्रियाएं हैं।

एंजाइमैटिक कटैलिसीस की विशिष्टता

किसी भी रासायनिक प्रतिक्रिया की विशेषता है, इसकी घटना की मौलिक संभावना के अलावा (ऊष्मप्रवैगिकी के नियमों के कारण), प्रक्रिया की गति से। एक एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर [एस] या [पी] प्रति यूनिट समय में परिवर्तन है। इसकी दर, यानी एंजाइम की उपस्थिति में दर को मापने के बाद, हमें एंजाइम (सहज प्रतिक्रिया) की अनुपस्थिति में प्रतिक्रिया की दर को मापना चाहिए। यह अंतर है जो एंजाइम के काम की विशेषता है।

प्रतिक्रिया दर को मापते समय, प्रक्रिया की प्रारंभिक दर को मापना हमेशा आवश्यक होता है, अर्थात एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर, काफी कम समय में जब सब्सट्रेट एकाग्रता में परिवर्तन होता है, इतना महत्वपूर्ण नहीं कि यह दर को प्रभावित करता है प्रक्रिया। प्रतिक्रिया दर की माप की इकाइयाँ भिन्न हो सकती हैं। दाढ़ इकाइयों का उपयोग करना बेहतर है, और समय मिनट या सेकंड है, कम अक्सर घंटे। इसलिए प्रतिक्रिया दर व्यक्त की जा सकती है, उदाहरण के लिए, μmol/min या mmol/h में। गति का परिमाण अभिनय द्रव्यमान के नियम द्वारा निर्धारित किया जाता है। सामान्य तौर पर, रासायनिक प्रतिक्रिया की दर अभिकारकों की सांद्रता के उत्पाद के समानुपाती होती है। एंजाइमेटिक कैनेटीक्स के मामले में, प्रतिक्रियाशील पदार्थों में से एक एंजाइम होता है, जिसकी एकाग्रता सब्सट्रेट की एकाग्रता से कम परिमाण के कई आदेश हैं। यह एंजाइमी कटैलिसीस के कैनेटीक्स की कुछ विशेषताओं को निर्धारित करता है।

वी = के + 2 [ई] एक्स [एस]।

सब्सट्रेट ([एस]>> [ई], [एस] = स्थिरांक) की निरंतर और उच्च सांद्रता पर एकाग्रता ([ई]) पर एंजाइमैटिक प्रतिक्रिया दर की निर्भरता।

एंजाइम की उच्च सांद्रता पर ग्राफ की रैखिकता से विचलन सब्सट्रेट की कमी के कारण होता है, इसलिए एंजाइम की सक्रिय साइट पर सब्सट्रेट आपूर्ति की दर कम हो जाती है। एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर केवल एंजाइम सांद्रता की सीमा में निर्धारित करना आवश्यक है जिसमें ग्राफ रैखिक है।

इस ग्राफ की रैखिकता आपको इसे एक आकृति में व्यक्त करने की अनुमति देती है -भुज अक्ष के झुकाव के कोण की स्पर्शरेखा। यह स्पर्शरेखा एंजाइम गतिविधि की मात्रा है। यह प्रत्येक एंजाइम का कार्य (दक्षता) है जो मात्रात्मक रूप से इसकी गतिविधि के परिमाण की विशेषता है, अर्थात एंजाइम की प्रति इकाई मात्रा में एंजाइमी प्रतिक्रिया की दर। गतिविधि की इकाइयाँ भिन्न हो सकती हैं: µmol S/min.mg या µmol S/min.ml रक्त सीरम।

आणविक गतिविधि- यह सब्सट्रेट अणुओं की संख्या है जो एक मिनट में 30 डिग्री सेल्सियस और अन्य इष्टतम स्थितियों में एक एंजाइम अणु द्वारा परिवर्तित हो जाते हैं। इस इकाई का लाभ यह है कि न केवल विभिन्न स्रोतों से एंजाइमों की गतिविधि की तुलना करना संभव है, बल्कि विभिन्न एंजाइमों की दक्षता की भी तुलना करना संभव है। उदाहरण के लिए, उत्प्रेरित एंजाइम की आणविक गतिविधि 5 x 10 6 है और कार्बोनिक एनहाइड्रेज़ 36 x 10 6 है।

ग्राफ की रैखिकता से, यह निम्नानुसार है कि प्रतिक्रिया की दर का उपयोग एंजाइम की मात्रा का न्याय करने के लिए किया जा सकता है:

1. उत्प्रेरक एंजाइम की मात्रा है जो 1 एस में सब्सट्रेट के 1 मोल के रूपांतरण को सुनिश्चित करता है;
2. इकाई एंजाइम की मात्रा है जो 1 मिनट में सब्सट्रेट के 1 माइक्रोन को परिवर्तित करती है। 1 इकाई = 16.67 लुढ़का।

[ई] = स्थिरांक और [एस] >> [ई] पर सब्सट्रेट एकाग्रता पर एंजाइमैटिक प्रतिक्रिया दर की निर्भरता: सब्सट्रेट एकाग्रता जितनी अधिक होगी, प्रतिक्रिया दर उतनी ही अधिक होगी। यह निर्भरता अतिशयोक्तिपूर्ण है।

अतिशयोक्ति का सीमित मान - इस प्रतिक्रिया का Vmax - एंजाइम की अधिकतम दक्षता को दर्शाता है: Vmax=k+2 x [E]।

इस प्रकार, Vmax वह सीमा है जिस तक प्रतिक्रिया दर सब्सट्रेट की एकाग्रता में अनंत वृद्धि के साथ होती है।

किमी माइकलिस स्थिरांक है। यह संख्यात्मक रूप से सब्सट्रेट एकाग्रता के बराबर है जिस पर प्रतिक्रिया दर अधिकतम मूल्य का आधा है।

इस वक्र का वर्णन माइकलिस-मेंटेन समीकरण द्वारा किया गया है।

किमी का भौतिक अर्थ यह है कि यह दो प्रतिक्रियाओं के बीच एक संतुलन स्थिरांक है जो एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के अपघटन की ओर ले जाता है और प्रतिक्रिया जो इस परिसर के गठन की ओर ले जाती है।

केएस - सब्सट्रेट स्थिरांक। एंजाइमी प्रतिक्रिया के पहले चरण के संतुलन स्थिरांक की विशेषता है। इसलिए, Km आमतौर पर K के काफी करीब भी होता है। इसलिए, K, K की तरह, किसी दिए गए एंजाइम के लिए सब्सट्रेट की आत्मीयता को दर्शाता है। लेकिन प्रयोगात्मक रूप से k-1 और k+2 को निर्धारित करना बहुत कठिन है, इसलिए K को निर्धारित करना कठिन है। लेकिन किमी को केवल लाइनविवर-बर्क निर्देशांक का उपयोग करके निर्धारित किया जा सकता है।

किसी दिए गए सब्सट्रेट के लिए दिए गए एंजाइम की आत्मीयता को चिह्नित करने के लिए किमी का उपयोग किया जा सकता है। जितना छोटा किमी, किसी दिए गए सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता उतनी ही अधिक होती है, और इसलिए एंजाइमी प्रतिक्रिया के पहले चरण का संतुलन एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन की दिशा में दाईं ओर स्थानांतरित हो जाता है। इसका मतलब है कि एंजाइमी प्रक्रिया के दूसरे चरण के आगे बढ़ने के लिए सबसे अच्छी स्थिति बनाई जाएगी। ऐसी परिस्थितियों में, कुशल सब्सट्रेट रूपांतरण प्राप्त करने के लिए कम सब्सट्रेट एकाग्रता की आवश्यकता होती है। इसका मतलब है कि Vmax सैद्धांतिक रूप से सब्सट्रेट की थोड़ी मात्रा के साथ प्राप्त किया जा सकता है।

यदि किमी अधिक है, तो इसका मतलब है कि ऐसे सब्सट्रेट के लिए एंजाइम की आत्मीयता कम है और सब्सट्रेट की कम सांद्रता पर प्रतिक्रिया अक्षम रूप से आगे बढ़ती है।

किमी और वीमैक्स दो गतिज स्थिरांक हैं जिनका उपयोग विवो सहित एंजाइम की दक्षता को चिह्नित करने के लिए किया जा सकता है।

किसी भी जीवित जीव की कोशिका में लाखों रासायनिक प्रतिक्रियाएं होती हैं। उनमें से प्रत्येक का बहुत महत्व है, इसलिए जैविक प्रक्रियाओं की गति को उच्च स्तर पर बनाए रखना महत्वपूर्ण है। लगभग हर प्रतिक्रिया अपने स्वयं के एंजाइम द्वारा उत्प्रेरित होती है। एंजाइम क्या हैं? सेल में उनकी क्या भूमिका है?

एंजाइम। परिभाषा

शब्द "एंजाइम" लैटिन फेरमेंटम - लीवन से आया है। उन्हें ग्रीक एन एंजाइम से "खमीर में" एंजाइम भी कहा जा सकता है।

एंजाइम जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ हैं, इसलिए कोशिका में होने वाली कोई भी प्रतिक्रिया उनकी भागीदारी के बिना नहीं हो सकती। ये पदार्थ उत्प्रेरक के रूप में कार्य करते हैं। तदनुसार, किसी भी एंजाइम के दो मुख्य गुण होते हैं:

1) एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रिया को गति देता है, लेकिन इसका सेवन नहीं किया जाता है।

2) संतुलन स्थिरांक का मान नहीं बदलता है, बल्कि केवल इस मान की उपलब्धि को तेज करता है।

एंजाइम जैव रासायनिक प्रतिक्रियाओं को एक हजार और कुछ मामलों में एक लाख गुना तेज करते हैं। इसका मतलब यह है कि एक एंजाइमैटिक उपकरण की अनुपस्थिति में, सभी इंट्रासेल्युलर प्रक्रियाएं व्यावहारिक रूप से बंद हो जाएंगी, और कोशिका स्वयं ही मर जाएगी। इसलिए, जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के रूप में एंजाइमों की भूमिका महान है।

विभिन्न प्रकार के एंजाइम आपको सेल चयापचय के नियमन में विविधता लाने की अनुमति देते हैं। प्रतिक्रियाओं के किसी भी कैस्केड में, विभिन्न वर्गों के कई एंजाइम भाग लेते हैं। अणु की विशिष्ट संरचना के कारण जैविक उत्प्रेरक अत्यधिक चयनात्मक होते हैं। चूंकि अधिकांश मामलों में एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं, इसलिए वे तृतीयक या चतुर्धातुक संरचना में होते हैं। यह फिर से अणु की विशिष्टता द्वारा समझाया गया है।

कोशिका में एंजाइमों के कार्य

एंजाइम का मुख्य कार्य संबंधित प्रतिक्रिया को तेज करना है। हाइड्रोजन पेरोक्साइड के अपघटन से लेकर ग्लाइकोलाइसिस तक की किसी भी प्रक्रिया के लिए एक जैविक उत्प्रेरक की उपस्थिति की आवश्यकता होती है।

एंजाइमों का सही कार्य एक विशेष सब्सट्रेट के लिए उच्च विशिष्टता द्वारा प्राप्त किया जाता है। इसका मतलब है कि एक उत्प्रेरक केवल एक निश्चित प्रतिक्रिया को तेज कर सकता है और कोई अन्य नहीं, यहां तक ​​​​कि बहुत समान। विशिष्टता की डिग्री के अनुसार, एंजाइमों के निम्नलिखित समूह प्रतिष्ठित हैं:

1) पूर्ण विशिष्टता वाले एंजाइम, जब केवल एक ही प्रतिक्रिया उत्प्रेरित होती है। उदाहरण के लिए, कोलेजनेज़ कोलेजन को तोड़ता है और माल्टेज़ माल्टोज़ को तोड़ता है।

2) सापेक्ष विशिष्टता वाले एंजाइम। इसमें ऐसे पदार्थ शामिल हैं जो प्रतिक्रियाओं के एक निश्चित वर्ग को उत्प्रेरित कर सकते हैं, जैसे हाइड्रोलाइटिक क्लेवाज।

एक जैव उत्प्रेरक का कार्य उस क्षण से प्रारंभ होता है जब वह अपनी सक्रिय साइट को सब्सट्रेट से जोड़ता है। इस मामले में, एक ताला और एक चाबी की तरह एक पूरक बातचीत की बात करता है। यहां हमारा मतलब सब्सट्रेट के साथ सक्रिय केंद्र के आकार के पूर्ण संयोग से है, जिससे प्रतिक्रिया को तेज करना संभव हो जाता है।

अगला कदम प्रतिक्रिया ही है। एंजाइमी कॉम्प्लेक्स की क्रिया के कारण इसकी गति बढ़ जाती है। अंत में, हमें एक एंजाइम मिलता है जो प्रतिक्रिया के उत्पादों से जुड़ा होता है।

अंतिम चरण एंजाइम से प्रतिक्रिया उत्पादों का पृथक्करण है, जिसके बाद सक्रिय केंद्र फिर से अगले कार्य के लिए मुक्त हो जाता है।

योजनाबद्ध रूप से, प्रत्येक चरण में एंजाइम का कार्य निम्नानुसार लिखा जा सकता है:

1) एस + ई ——> एसई

2) एसई ——> एसपी

3) एसपी ——> एस + पी, जहां एस सब्सट्रेट है, ई एंजाइम है, और पी उत्पाद है।

एंजाइम वर्गीकरण

मानव शरीर में, आप बड़ी संख्या में एंजाइम पा सकते हैं। उनके कार्यों और कार्य के बारे में सभी ज्ञान को व्यवस्थित किया गया था, और परिणामस्वरूप, एक एकल वर्गीकरण दिखाई दिया, जिसके लिए यह निर्धारित करना आसान है कि यह या उस उत्प्रेरक का उद्देश्य क्या है। यहाँ एंजाइमों के 6 मुख्य वर्ग हैं, साथ ही कुछ उपसमूहों के उदाहरण भी हैं।

1. ऑक्सीडोरडक्टेस।

इस वर्ग के एंजाइम रेडॉक्स प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करते हैं। कुल 17 उपसमूह हैं। ऑक्सीडोरडक्टेस में आमतौर पर एक गैर-प्रोटीन भाग होता है, जिसे विटामिन या हीम द्वारा दर्शाया जाता है।

ऑक्सीडोरक्टेसेस में, निम्नलिखित उपसमूह अक्सर पाए जाते हैं:

ए) डिहाइड्रोजनेज। डिहाइड्रोजनेज एंजाइमों की जैव रसायन में हाइड्रोजन परमाणुओं का उन्मूलन और दूसरे सब्सट्रेट में उनका स्थानांतरण होता है। यह उपसमूह अक्सर श्वसन, प्रकाश संश्लेषण की प्रतिक्रियाओं में पाया जाता है। डिहाइड्रोजनेज की संरचना में आवश्यक रूप से NAD / NADP या फ्लेवोप्रोटीन FAD / FMN के रूप में एक कोएंजाइम होता है। अक्सर धातु आयन होते हैं। उदाहरण एंजाइम हैं जैसे साइटोक्रोम रिडक्टेस, पाइरूवेट डिहाइड्रोजनेज, आइसोसाइट्रेट डिहाइड्रोजनेज, और कई लीवर एंजाइम (लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज, आदि)।

बी) ऑक्सीडेस। कई एंजाइम हाइड्रोजन में ऑक्सीजन को जोड़ने के लिए उत्प्रेरित करते हैं, जिसके परिणामस्वरूप प्रतिक्रिया उत्पाद पानी या हाइड्रोजन पेरोक्साइड (एच 2 0, एच 2 0 2) हो सकते हैं। एंजाइमों के उदाहरण: साइटोक्रोम ऑक्सीडेज, टायरोसिनेस।

ग) पेरोक्सीडेस और कैटालेज एंजाइम हैं जो एच 2 ओ 2 के ऑक्सीजन और पानी में टूटने को उत्प्रेरित करते हैं।

डी) ऑक्सीजन। ये जैव उत्प्रेरक सब्सट्रेट में ऑक्सीजन को जोड़ने में तेजी लाते हैं। डोपामाइन हाइड्रॉक्सिलेज़ ऐसे एंजाइमों का एक उदाहरण है।

2. स्थानान्तरण।

इस समूह के एंजाइमों का कार्य दाता पदार्थ से प्राप्तकर्ता पदार्थ में रेडिकल्स को स्थानांतरित करना है।

ए) मिथाइलट्रांसफेरेज़। डीएनए मिथाइलट्रांसफेरेज़, मुख्य एंजाइम जो न्यूक्लियोटाइड प्रतिकृति की प्रक्रिया को नियंत्रित करते हैं, न्यूक्लिक एसिड के नियमन में महत्वपूर्ण भूमिका निभाते हैं।

बी) एसाइलट्रांसफेरेज़। इस उपसमूह के एंजाइम एसाइल समूह को एक अणु से दूसरे अणु में ले जाते हैं। एसाइलट्रांसफेरेज़ के उदाहरण: लेसिथिनकोलेस्ट्रोल एसाइलट्रांसफेरेज़ (एक फैटी एसिड से कोलेस्ट्रॉल में एक कार्यात्मक समूह को स्थानांतरित करता है), लाइसोफोस्फेटिडिलकोलाइन एसाइलट्रांसफेरेज़ (एक एसाइल समूह को लाइसोफोस्फेटिडिलकोलाइन में स्थानांतरित किया जाता है)।

सी) एमिनोट्रांस्फरेज़ - एंजाइम जो अमीनो एसिड के रूपांतरण में शामिल होते हैं। एंजाइमों के उदाहरण: ऐलेनिन एमिनोट्रांस्फरेज़, जो अमीनो समूह स्थानांतरण द्वारा पाइरूवेट और ग्लूटामेट से ऐलेनिन के संश्लेषण को उत्प्रेरित करता है।

डी) फॉस्फोट्रांसफेरेज़। इस उपसमूह के एंजाइम फॉस्फेट समूह को जोड़ने के लिए उत्प्रेरित करते हैं। फॉस्फोट्रांसफेरेज़, किनेसेस का दूसरा नाम, बहुत अधिक सामान्य है। उदाहरण हेक्सोकिनेस और एस्पार्टेट किनेसेस जैसे एंजाइम हैं, जो क्रमशः हेक्सोज (अक्सर ग्लूकोज) और एसपारटिक एसिड में फॉस्फोरस अवशेषों को जोड़ते हैं।

3. हाइड्रोलिसिस - एंजाइमों का एक वर्ग जो एक अणु में बंधों की दरार को उत्प्रेरित करता है, इसके बाद पानी मिलाता है। इस समूह से संबंधित पदार्थ मुख्य पाचक एंजाइम हैं।

ए) एस्टरेज़ - एस्टर बांड तोड़ें। एक उदाहरण लाइपेस है, जो वसा को तोड़ता है।

बी) ग्लाइकोसिडेस। इस श्रृंखला के एंजाइमों की जैव रसायन में पॉलिमर (पॉलीसेकेराइड और ओलिगोसेकेराइड) के ग्लाइकोसिडिक बंधों का विनाश होता है। उदाहरण: एमाइलेज, सुक्रेज, माल्टेज।

c) पेप्टिडेस एंजाइम होते हैं जो प्रोटीन के अमीनो एसिड में टूटने को उत्प्रेरित करते हैं। पेप्टिडेस में पेप्सिन, ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, कार्बोक्सीपेप्टिडेज़ जैसे एंजाइम शामिल हैं।

d) एमिडेस - एमाइड बॉन्ड्स को क्लीव करें। उदाहरण: arginase, urease, glutaminase, आदि। कई एमिडेज़ एंजाइम पाए जाते हैं

4. Lyases - एंजाइम जो हाइड्रोलिसिस के कार्य में समान होते हैं, हालांकि, अणुओं में बंधनों को साफ करते समय, पानी की खपत नहीं होती है। इस वर्ग के एंजाइमों में हमेशा एक गैर-प्रोटीन भाग होता है, उदाहरण के लिए, विटामिन बी 1 या बी 6 के रूप में।

ए) डीकार्बोक्सिलेस। ये एंजाइम C-C बंध पर कार्य करते हैं। उदाहरण ग्लूटामेट डिकार्बोक्सिलेज या पाइरूवेट डिकार्बोक्सिलेज हैं।

बी) हाइड्रेटेस और डीहाइड्रेटेस - एंजाइम जो सी-ओ बांडों को विभाजित करने की प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।

सी) एमिडीन-लाइसिस - सी-एन बांडों को नष्ट कर दें। उदाहरण: arginine succinate lyase.

d) पीओ लाइसेज। ऐसे एंजाइम, एक नियम के रूप में, सब्सट्रेट पदार्थ से फॉस्फेट समूह को अलग कर देते हैं। उदाहरण: एडिनाइलेट साइक्लेज।

एंजाइमों की जैव रसायन उनकी संरचना पर आधारित होती है

प्रत्येक एंजाइम की क्षमताएं उसकी व्यक्तिगत, अनूठी संरचना से निर्धारित होती हैं। कोई भी एंजाइम, सबसे पहले, एक प्रोटीन होता है, और इसकी संरचना और तह की डिग्री इसके कार्य को निर्धारित करने में निर्णायक भूमिका निभाती है।

प्रत्येक जैव उत्प्रेरक को एक सक्रिय केंद्र की उपस्थिति की विशेषता है, जो बदले में, कई स्वतंत्र कार्यात्मक क्षेत्रों में विभाजित है:

1) उत्प्रेरक केंद्र प्रोटीन का एक विशेष क्षेत्र है, जिसके साथ एंजाइम सब्सट्रेट से जुड़ा होता है। प्रोटीन अणु की संरचना के आधार पर, उत्प्रेरक केंद्र कई प्रकार के रूप ले सकता है, जो कि सब्सट्रेट को उसी तरह फिट करना चाहिए जैसे कि एक चाबी का ताला। ऐसी जटिल संरचना बताती है कि तृतीयक या चतुर्धातुक अवस्था में क्या है।

2) सोखना केंद्र - "धारक" के रूप में कार्य करता है। यहां, सबसे पहले, एंजाइम अणु और सब्सट्रेट अणु के बीच एक संबंध है। हालांकि, सोखना केंद्र द्वारा गठित बंधन बहुत कमजोर हैं, जिसका अर्थ है कि इस स्तर पर उत्प्रेरक प्रतिक्रिया प्रतिवर्ती है।

3) एलोस्टेरिक केंद्र सक्रिय केंद्र में और पूरे एंजाइम की पूरी सतह पर स्थित हो सकते हैं। उनका कार्य एंजाइम के कामकाज को विनियमित करना है। विनियमन अवरोधक अणुओं और उत्प्रेरक अणुओं की सहायता से होता है।

उत्प्रेरक प्रोटीन, एंजाइम अणु के लिए बाध्य, अपने काम में तेजी लाते हैं। अवरोधक, इसके विपरीत, उत्प्रेरक गतिविधि को रोकते हैं, और यह दो तरीकों से हो सकता है: या तो अणु एंजाइम की सक्रिय साइट (प्रतिस्पर्धी अवरोध) के क्षेत्र में एलोस्टेरिक साइट से बांधता है, या यह प्रोटीन के किसी अन्य क्षेत्र से जुड़ता है (गैर-प्रतिस्पर्धी निषेध)। अधिक कुशल माना जाता है। आखिरकार, यह सब्सट्रेट के एंजाइम के बंधन के लिए जगह को बंद कर देता है, और यह प्रक्रिया केवल अवरोधक अणु और सक्रिय केंद्र के आकार के लगभग पूर्ण संयोग के मामले में ही संभव है।

एक एंजाइम में अक्सर न केवल अमीनो एसिड होते हैं, बल्कि अन्य कार्बनिक और अकार्बनिक पदार्थ भी होते हैं। तदनुसार, एपोएंजाइम पृथक है - प्रोटीन भाग, कोएंजाइम - कार्बनिक भाग, और सहकारक - अकार्बनिक भाग। कोएंजाइम को कार्बोहाइड्रेट, वसा, न्यूक्लिक एसिड, विटामिन द्वारा दर्शाया जा सकता है। बदले में, कोफ़ेक्टर सबसे अधिक बार सहायक धातु आयन होते हैं। एंजाइम की गतिविधि इसकी संरचना से निर्धारित होती है: संरचना बनाने वाले अतिरिक्त पदार्थ उत्प्रेरक गुणों को बदलते हैं। विभिन्न प्रकार के एंजाइम जटिल गठन के सभी सूचीबद्ध कारकों के संयोजन का परिणाम हैं।

एंजाइम विनियमन

जैविक रूप से सक्रिय पदार्थ के रूप में एंजाइम हमेशा शरीर के लिए आवश्यक नहीं होते हैं। एंजाइमों की जैव रसायन ऐसी है कि वे अत्यधिक उत्प्रेरण के मामले में एक जीवित कोशिका को नुकसान पहुंचा सकते हैं। शरीर पर एंजाइमों के हानिकारक प्रभावों को रोकने के लिए, किसी तरह उनके काम को विनियमित करना आवश्यक है।

चूंकि एंजाइम प्रोटीन प्रकृति के होते हैं, इसलिए वे उच्च तापमान पर आसानी से नष्ट हो जाते हैं। विकृतीकरण की प्रक्रिया प्रतिवर्ती है, लेकिन यह पदार्थों के काम को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित कर सकती है।

पीएच भी नियमन में एक बड़ी भूमिका निभाता है। एंजाइमों की सबसे बड़ी गतिविधि, एक नियम के रूप में, तटस्थ पीएच मान (7.0-7.2) पर देखी जाती है। ऐसे एंजाइम भी होते हैं जो केवल अम्लीय वातावरण में या केवल क्षारीय वातावरण में काम करते हैं। तो, सेलुलर लाइसोसोम में, एक कम पीएच बनाए रखा जाता है, जिस पर हाइड्रोलाइटिक एंजाइम की गतिविधि अधिकतम होती है। यदि वे गलती से साइटोप्लाज्म में प्रवेश कर जाते हैं, जहां पर्यावरण पहले से ही तटस्थ के करीब है, तो उनकी गतिविधि कम हो जाएगी। "स्व-खाने" के खिलाफ इस तरह की सुरक्षा हाइड्रोलिसिस के काम की विशेषताओं पर आधारित है।

यह एंजाइमों की संरचना में कोएंजाइम और कॉफ़ेक्टर के महत्व का उल्लेख करने योग्य है। विटामिन या धातु आयनों की उपस्थिति कुछ विशिष्ट एंजाइमों के कामकाज को महत्वपूर्ण रूप से प्रभावित करती है।

एंजाइम नामकरण

शरीर के सभी एंजाइमों को आमतौर पर किसी भी वर्ग से संबंधित होने के साथ-साथ उस सब्सट्रेट के आधार पर नामित किया जाता है जिसके साथ वे प्रतिक्रिया करते हैं। कभी-कभी नाम में एक नहीं बल्कि दो सबस्ट्रेट्स का इस्तेमाल किया जाता है।

कुछ एंजाइमों के नामों के उदाहरण:

1. लीवर एंजाइम: लैक्टेट डिहाइड्रोजनेज, ग्लूटामेट डिहाइड्रोजनेज।
2. एंजाइम का पूर्ण व्यवस्थित नाम: लैक्टेट-एनएडी+-ऑक्सीडोरडक्ट-एसे।

ऐसे तुच्छ नाम भी हैं जो नामकरण के नियमों का पालन नहीं करते हैं। उदाहरण पाचक एंजाइम हैं: ट्रिप्सिन, काइमोट्रिप्सिन, पेप्सिन।

एंजाइम संश्लेषण प्रक्रिया

एंजाइमों के कार्य आनुवंशिक स्तर पर निर्धारित होते हैं। चूंकि एक अणु कुल मिलाकर एक प्रोटीन है, इसलिए इसका संश्लेषण प्रतिलेखन और अनुवाद की प्रक्रियाओं को बिल्कुल दोहराता है।

एंजाइमों का संश्लेषण निम्नलिखित योजना के अनुसार होता है। सबसे पहले, वांछित एंजाइम के बारे में जानकारी डीएनए से पढ़ी जाती है, जिसके परिणामस्वरूप एमआरएनए बनता है। एंजाइम बनाने वाले सभी अमीनो एसिड के लिए मैसेंजर आरएनए कोड। डीएनए स्तर पर एंजाइम विनियमन भी हो सकता है: यदि उत्प्रेरित प्रतिक्रिया का उत्पाद पर्याप्त है, तो जीन प्रतिलेखन बंद हो जाता है और इसके विपरीत, यदि किसी उत्पाद की आवश्यकता होती है, तो प्रतिलेखन प्रक्रिया सक्रिय होती है।

एमआरएनए के कोशिका के कोशिका द्रव्य में प्रवेश करने के बाद, अगला चरण शुरू होता है - अनुवाद। एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के राइबोसोम पर, एक प्राथमिक श्रृंखला संश्लेषित होती है, जिसमें पेप्टाइड बॉन्ड से जुड़े अमीनो एसिड होते हैं। हालांकि, प्राथमिक संरचना में प्रोटीन अणु अभी तक अपने एंजाइमेटिक कार्य नहीं कर सकता है।

एंजाइम की गतिविधि प्रोटीन की संरचना पर निर्भर करती है। उसी ईआर पर, प्रोटीन घुमा होता है, जिसके परिणामस्वरूप पहले माध्यमिक और फिर तृतीयक संरचनाएं बनती हैं। कुछ एंजाइमों का संश्लेषण इस स्तर पर पहले से ही बंद हो जाता है, हालांकि, उत्प्रेरक गतिविधि को सक्रिय करने के लिए, अक्सर एक कोएंजाइम और एक कॉफ़ेक्टर जोड़ना आवश्यक होता है।

एंडोप्लाज्मिक रेटिकुलम के कुछ क्षेत्रों में, एंजाइम के कार्बनिक घटक जुड़े होते हैं: मोनोसेकेराइड, न्यूक्लिक एसिड, वसा, विटामिन। कुछ एंजाइम कोएंजाइम की उपस्थिति के बिना काम नहीं कर सकते।

कोफ़ेक्टर गठन में एक निर्णायक भूमिका निभाता है एंजाइमों के कुछ कार्य केवल तभी उपलब्ध होते हैं जब प्रोटीन डोमेन संगठन तक पहुंच जाता है। इसलिए, उनके लिए एक चतुर्धातुक संरचना की उपस्थिति बहुत महत्वपूर्ण है, जिसमें कई प्रोटीन ग्लोब्यूल्स के बीच जोड़ने वाली कड़ी एक धातु आयन है।

एंजाइमों के कई रूप

ऐसी स्थितियां होती हैं जब एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करने वाले कई एंजाइमों की आवश्यकता होती है, लेकिन कुछ मापदंडों में एक दूसरे से भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, एक एंजाइम 20 डिग्री पर काम कर सकता है, लेकिन 0 डिग्री पर यह अपना कार्य नहीं कर पाएगा। ऐसी स्थिति में कम परिवेश के तापमान पर एक जीवित जीव को क्या करना चाहिए?

एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हुए, लेकिन विभिन्न परिस्थितियों में काम करते हुए, एक साथ कई एंजाइमों की उपस्थिति से यह समस्या आसानी से हल हो जाती है। एंजाइमों के दो प्रकार के कई प्रकार होते हैं:

1. आइसोएंजाइम। ऐसे प्रोटीन विभिन्न जीनों द्वारा एन्कोडेड होते हैं, जिनमें विभिन्न अमीनो एसिड होते हैं, लेकिन एक ही प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं।
2. सच्चे बहुवचन रूप। ये प्रोटीन एक ही जीन से प्रतिलेखित होते हैं, लेकिन पेप्टाइड्स राइबोसोम पर संशोधित होते हैं। नतीजतन, एक ही एंजाइम के कई रूप प्राप्त होते हैं।

नतीजतन, पहले प्रकार के कई रूपों का निर्माण आनुवंशिक स्तर पर होता है, जबकि दूसरे प्रकार का निर्माण पोस्ट-ट्रांसलेशनल स्तर पर होता है।

एंजाइमों का महत्व

चिकित्सा में, यह नई दवाओं की रिहाई के लिए नीचे आता है, जिसमें पदार्थ पहले से ही सही मात्रा में होते हैं। वैज्ञानिकों ने अभी तक शरीर में लापता एंजाइमों के संश्लेषण को प्रोत्साहित करने का कोई तरीका नहीं खोजा है, लेकिन आज दवाओं का व्यापक रूप से उपयोग किया जाता है जो अस्थायी रूप से उनकी कमी को पूरा कर सकते हैं।

कोशिका में विभिन्न एंजाइम जीवन-निर्वाह प्रतिक्रियाओं की एक विस्तृत विविधता उत्प्रेरित करते हैं। इन एनिम्स में से एक न्यूक्लियस के समूह के प्रतिनिधि हैं: एंडोन्यूक्लिअस और एक्सोन्यूक्लिअस। उनका काम क्षतिग्रस्त डीएनए और आरएनए को हटाकर, कोशिका में न्यूक्लिक एसिड के निरंतर स्तर को बनाए रखना है।

रक्त के थक्के जमने जैसी घटना के बारे में मत भूलना। सुरक्षा का एक प्रभावी उपाय होने के नाते, यह प्रक्रिया कई एंजाइमों के नियंत्रण में है। मुख्य एक थ्रोम्बिन है, जो निष्क्रिय प्रोटीन फाइब्रिनोजेन को सक्रिय फाइब्रिन में परिवर्तित करता है। इसके धागे एक प्रकार का नेटवर्क बनाते हैं जो पोत के क्षतिग्रस्त होने वाले स्थान को बंद कर देता है, जिससे अत्यधिक रक्त हानि को रोका जा सकता है।

एंजाइमों का उपयोग वाइनमेकिंग, शराब बनाने, कई किण्वित दूध उत्पादों को प्राप्त करने में किया जाता है। ग्लूकोज से अल्कोहल का उत्पादन करने के लिए खमीर का उपयोग किया जा सकता है, लेकिन इस प्रक्रिया के सफल प्रवाह के लिए उनमें से एक अर्क पर्याप्त है।

रोचक तथ्य जो आप नहीं जानते

शरीर के सभी एंजाइमों का एक विशाल द्रव्यमान होता है - 5,000 से 1,000,000 दा तक। यह अणु में प्रोटीन की उपस्थिति के कारण होता है। तुलना के लिए: ग्लूकोज का आणविक भार 180 Da है, और कार्बन डाइऑक्साइड केवल 44 Da है।

आज तक, 2,000 से अधिक एंजाइमों की खोज की गई है जो विभिन्न जीवों की कोशिकाओं में पाए गए हैं। हालाँकि, इनमें से अधिकांश पदार्थ अभी तक पूरी तरह से समझ में नहीं आए हैं।

एंजाइम गतिविधि का उपयोग प्रभावी कपड़े धोने वाले डिटर्जेंट के उत्पादन के लिए किया जाता है। यहां, एंजाइम शरीर में समान भूमिका निभाते हैं: वे कार्बनिक पदार्थों को तोड़ते हैं, और यह संपत्ति दाग से लड़ने में मदद करती है। 50 डिग्री से अधिक नहीं के तापमान पर एक समान वाशिंग पाउडर का उपयोग करने की सिफारिश की जाती है, अन्यथा विकृतीकरण प्रक्रिया हो सकती है।

आंकड़ों के अनुसार, दुनिया भर में 20% लोग किसी भी एंजाइम की कमी से पीड़ित हैं।

एंजाइमों के गुणों को बहुत लंबे समय से जाना जाता है, लेकिन केवल 1897 में लोगों ने महसूस किया कि खमीर ही नहीं, बल्कि उनकी कोशिकाओं के एक अर्क का उपयोग चीनी को शराब में किण्वित करने के लिए किया जा सकता है।

सबसे पहले, यह याद रखना चाहिए कि एंजाइम प्रोटीन पदार्थ होते हैं और प्रोटीन की विशेषता वाले सभी गुण भी एंजाइम में निहित होते हैं। 1930 के दशक में जॉन हॉवर्ड नॉर्थ्रॉप (1891-1987) के बाद एंजाइमों की प्रोटीन प्रकृति को मान्यता दी गई थी। क्रिस्टलीय पेप्सिन और ट्रिप्सिन प्राप्त किया। बाद में, एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण द्वारा एंजाइमों की रासायनिक प्रकृति की पुष्टि की गई।

जब एक निश्चित संरचना में एंजाइम अणुओं की आयोलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं को घुमा और मोड़ते हैं, तो विशेष गुणों वाले विशेष खंड बनते हैं। उन्हें एंजाइम केंद्र कहा जाता है: सक्रिय, उत्प्रेरक, सब्सट्रेटऔर योजनाबद्ध रूप से एंजाइम अणु में विभिन्न आकृतियों के अवकाश के रूप में दर्शाया गया है (चित्र। 6.2)।

चावल। 6.2.

सब्सट्रेट- वह स्थान जहां सब्सट्रेट जुड़ा हुआ है, केंद्र एंजाइम की विशिष्टता के लिए जिम्मेदार है; उत्प्रेरक- वह क्षेत्र जहां प्रतिक्रिया होती है; ऐलोस्टीयरिक(अन्यथा नियामक, चयापचय) सभी एंजाइमों में यह नहीं होता है, यह बाहरी की क्रिया पर प्रतिक्रिया करता है

कारकों

रासायनिक प्रकृति सेवजन एंजाइमों को सरल (एकल-घटक) और जटिल (दो-घटक) में विभाजित किया गया है। जैसा कि अंजीर से स्पष्ट है। 6.3, अंतर इस तथ्य में निहित है कि जटिल एंजाइमों में एक गैर-प्रोटीन घटक होता है। यह एंजाइम के लिए दृढ़ता से बाध्य हो सकता है ( कृत्रिम समूह)या आसानी से इससे अलग ( कोएंजाइम).

हालांकि, किसी भी मामले में, उत्प्रेरक प्रतिक्रिया तब होती है जब सब्सट्रेट जटिल एंजाइम के गैर-प्रोटीन भाग के साथ संपर्क करता है।

सरल और जटिल दोनों एंजाइमों को विभिन्न आणविक रूपों (तालिका 6.2, चित्र 6.3) द्वारा दर्शाया जा सकता है।

ओलिगोमर्स में जो एक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, आइसोनिजाइम पृथक होते हैं। Isoenzymes एंजाइम होते हैं जो एक प्रतिक्रिया को उत्प्रेरित करते हैं, लेकिन अमीनो एसिड संरचना, अमीनो एसिड अनुक्रम, भौतिक रासायनिक गुणों, विभिन्न ऊतकों में स्थानीयकरण में एक दूसरे से भिन्न होते हैं। उदाहरण के लिए, ग्लूकोकाइनेजतथा हेक्सोकाइनेजएक ही परिवर्तन को उत्प्रेरित करते हैं - ग्लूकोज से GL-6-फॉस्फेट का निर्माण, लेकिन सब्सट्रेट के लिए अलग-अलग समानताएं, अलग-अलग स्थानीयकरण, आदि। (पैराग्राफ 10.6 देखें)

तालिका 6.2

एंजाइमों के आणविक रूप

चावल। 63.

इस बात पर जोर देना महत्वपूर्ण है कि सभी एंजाइम साइट कठोर संरचनाएं नहीं हैं। वे एंजाइमी कटैलिसीस के दौरान आकार बदल सकते हैं। अक्सर, सब्सट्रेट को जोड़ने के साथ, उत्प्रेरक केंद्र का एक साथ दृष्टिकोण होता है। ऐसे मामलों में, कोई एंजाइम की एक सक्रिय साइट की बात करता है।

जीवित प्राणियों के साथ प्रोटीन और एंजाइम की पूरी तरह से पहचान करना असंभव है, लेकिन एक सादृश्य खींचा जा सकता है। एंजाइम और सब्सट्रेट कणों की अराजक गति के दौरान एक यादृच्छिक टकराव की प्रतीक्षा नहीं करते हैं, जैसा कि अकार्बनिक रसायन विज्ञान में होता है। एक जीवित कोशिका में, परिवर्तन एक परिदृश्य के अनुसार आगे बढ़ते हैं। एक निश्चित एंजाइम अपने संबंधित सब्सट्रेट को पहचानता है और कैप्चर करता है, यदि आवश्यक हो तो घूमता है, या इसके स्थानिक विन्यास को बदलता है, और एक उत्प्रेरक रूपांतरण करता है। नतीजतन, अपरिवर्तित एंजाइम और प्रतिक्रिया उत्पाद अलग हो जाते हैं। ऐसे कई उदाहरण हैं जब एक एंजाइम तुरंत रूपांतरित सब्सट्रेट (उत्पाद) को दूसरे एंजाइम में स्थानांतरित कर देता है, जैसे कि एक कन्वेयर पर एक श्रृंखला के साथ। यह काफी हद तक एंजाइमों की विशेष चयनात्मकता और उच्च दक्षता की व्याख्या करता है।

जर्मन कार्बनिक रसायनज्ञ एमिल हरमन फिशर (1852-1919) एक सब्सट्रेट के लिए एक एंजाइम के लिए बाध्यकारी साइटों के विचार का सुझाव देने वाले पहले लोगों में से एक थे। उनके सिद्धांत को कहा जाता है "कुंजी और ताला"(चित्र 6.4)। इसका मतलब यह है कि एंजाइम की सक्रिय साइट का आकार एक ताला की चाबी की तरह सब्सट्रेट में फिट होना चाहिए।

एंजाइमी कटैलिसीस (चित्र 6.1 देखें) की सामान्य योजना के अनुसार, एक एंजाइम और इसके लिए उपयुक्त एक सब्सट्रेट एक एंजाइम-सब्सट्रेट बनाता है

चावल। 6.4.

चरण I, II, III एंजाइमेटिक कटैलिसीस की सामान्य योजना के अनुरूप हैं

एक सैन्य परिसर जिसमें कुछ परिवर्तन होते हैं जो एक सक्रिय एंजाइम-सब्सट्रेट परिसर के निर्माण में योगदान करते हैं। नतीजतन, एक नया उत्पाद और एक अपरिवर्तित एंजाइम अलग हो जाते हैं।

इस सिद्धांत का मूल आधार अब भी बिल्कुल मान्य है, लेकिन जैसे-जैसे विभिन्न एंजाइमों की संरचनाओं का अध्ययन किया गया, एंजाइमेटिक कटैलिसीस की अवधारणा का काफी विस्तार हुआ। यह ज्ञात है कि कई एंजाइमों का सक्रिय केंद्र पर्यावरणीय परिस्थितियों के आधार पर अपना आकार बदल सकता है। हम किसी बारे में बात कर रहे हैं एलोस्टेरिक एंजाइमविभिन्न सेलुलर मेटाबोलाइट्स की कार्रवाई के प्रति संवेदनशील एक एलोस्टेरिक (नियामक, चयापचय) केंद्र होना।

एलोस्टेरिक केंद्र हमेशा सब्सट्रेट और उत्प्रेरक केंद्र से स्थानिक रूप से दूर होता है और इसकी एक विशिष्ट विशिष्टता होती है, अर्थात। केवल व्यक्तिगत लिगेंड को बांधता है। संबंध हमेशा गैर-सहसंयोजक और प्रतिवर्ती होता है।

एलोस्टेरिक केंद्र से जुड़े मेटाबोलाइट्स को सामूहिक रूप से प्रभावकारक कहा जाता है। हालांकि, उनके प्रभाव की दिशा के अनुसार, उन्हें दो समूहों में बांटा गया है:

• सक्रियकर्ताएंजाइम की गतिविधि में वृद्धि, अर्थात्। सकारात्मक उत्तेजना है;
• अवरोधकोंएंजाइम गतिविधि को कम करें, अर्थात। नकारात्मक प्रोत्साहन हैं।

उत्प्रेरक अक्सर प्रारंभिक सामग्री होते हैं, और अवरोधक प्रतिक्रिया के उत्पाद होते हैं। उदाहरण के लिए, हेक्सोकाइनेजप्रतिक्रिया उत्पाद द्वारा बाधित - जीएल-6-फॉस्फेट, और गतिविधि सिंथेज़-एफएफए(उप-अनुच्छेद 11.8.2 देखें।) प्रक्रिया उत्पाद, पामिटिल-सीओए की उच्च सांद्रता में घट जाती है।

कुछ एंजाइमों में कई एलोस्टेरिक केंद्र होते हैं, प्रत्येक एक अलग प्रभावकारक के लिए विशिष्ट होते हैं।

इस प्रकार, एलोस्टेरिक एंजाइमों में, प्रक्रिया का परिदृश्य पर्यावरणीय परिस्थितियों पर निर्भर करेगा: चयापचय सक्रियकर्ताओं या अवरोधकों की उपस्थिति।

एंजाइमों की इस विशेषता को सिद्धांत द्वारा ध्यान में रखा गया है "प्रेरित (मजबूर)) बातचीत"डैनियल कोशलैंड (1920-2007)। इस सिद्धांत के अनुसार, एंजाइम-सब्सट्रेट कॉम्प्लेक्स के गठन के बाद, एंजाइम अणु में कुछ पुष्टिकरण परिवर्तन देखे जा सकते हैं, जो सब्सट्रेट अणु में संबंधित परिवर्तनों को प्रेरित करते हैं। एक्स-रे विवर्तन विश्लेषण द्वारा इस जानकारी की पुष्टि की गई थी। इसके अलावा, एंजाइमों के कई गुण एक सब्सट्रेट की अनुपस्थिति और उपस्थिति में उनके गठन में अंतर का संकेत देते हैं। कुछ एंजाइमों में, एक सब्सट्रेट की उपस्थिति में, ऑप्टिकल और अवसादन विशेषताओं में परिवर्तन होता है, थर्मल विकृतीकरण का प्रतिरोध बढ़ जाता है, और सबयूनिट्स में पृथक्करण बंद हो जाता है।

• जे जी नॉर्थ्रॉप, वेंडेल मेरेडिथ स्टेनली और जेम्स बस्टचेल्सर सुमनेर के साथ, 1946 में "शुद्ध वायरल प्रोटीन की तैयारी के लिए" रसायन विज्ञान में नोबेल पुरस्कार से सम्मानित किया गया था।

एंजाइम और विटामिन

शरीर को बनाने वाले जैविक अणुओं की भूमिका।

व्याख्यान संख्या 7

(2 घंटे)

एंजाइमों की सामान्य विशेषताएं

एंजाइमों की संरचना

एंजाइमी कटैलिसीस के मुख्य चरण

एंजाइम गुण

एंजाइमों का नामकरण और वर्गीकरण

एंजाइम अवरोधक और सक्रियकर्ता

विटामिन वर्गीकरण

वसा में घुलनशील विटामिन

पानी में घुलनशील विटामिन

बी विटामिन

एंजाइमों के सामान्य लक्षणऔर अकार्बनिक प्रकृति के उत्प्रेरक:

केवल ऊर्जावान रूप से संभव प्रतिक्रियाओं को उत्प्रेरित करें

अभिक्रिया की दिशा न बदलें

प्रतिक्रिया के दौरान सेवन नहीं किया गया

वे प्रतिक्रिया उत्पादों के निर्माण में भाग नहीं लेते हैं।

एंजाइम अंतरगैर-जैविक उत्प्रेरकों से:

प्रोटीन संरचना;

पर्यावरण के भौतिक और रासायनिक कारकों के प्रति उच्च संवेदनशीलता, हल्की परिस्थितियों में काम करना (पी वायुमंडलीय, 30-40 डिग्री सेल्सियस, पीएच तटस्थ के करीब);

रासायनिक अभिकर्मकों के लिए उच्च संवेदनशीलता;

कार्रवाई की उच्च दक्षता (वे प्रतिक्रिया को 10 8 -10 12 गुना तेज कर सकते हैं; एक एफ अणु 1 मिनट में 1000-1000000 सब्सट्रेट अणुओं को उत्प्रेरित कर सकता है);

सबस्ट्रेट्स (सब्सट्रेट विशिष्टता) और उत्प्रेरित प्रतिक्रिया के प्रकार (कार्रवाई की विशिष्टता) के लिए एफ की उच्च चयनात्मकता;

एफ गतिविधि विशेष तंत्र द्वारा नियंत्रित होती है।

उनकी संरचना के अनुसार, एंजाइमों को विभाजित किया जाता है सरल(एकल-घटक) और जटिल(दो-घटक)। सरल में केवल प्रोटीन भाग होता है, जटिल ( होलोएंजाइम) - प्रोटीन और गैर-प्रोटीन भागों से। प्रोटीन भाग - अपोएंजाइम, गैर-प्रोटीन - कोएंजाइम(विटामिन बी 1, बी 2, बी 5, बी 6, एच, क्यू, आदि)। अलग-अलग, एपोएंजाइम और कोएंजाइम में उत्प्रेरक गतिविधि नहीं होती है। एक एंजाइम अणु की सतह पर साइट जो एक सब्सट्रेट अणु के साथ बातचीत करती है - सक्रिय केंद्र।

सक्रिय केंद्रअमीनो एसिड अवशेषों से बनता है जो पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न वर्गों या विभिन्न सन्निहित पॉलीपेप्टाइड श्रृंखलाओं का हिस्सा होते हैं। यह प्रोटीन-एंजाइम की तृतीयक संरचना के स्तर पर बनता है। इसकी सीमा के भीतर, एक सब्सट्रेट (सोखना) केंद्र और एक उत्प्रेरक केंद्र प्रतिष्ठित हैं। सक्रिय केंद्र के अलावा, विशेष कार्यात्मक स्थल हैं - एलोस्टेरिक (नियामक) केंद्र।

उत्प्रेरक केंद्र- यह एंजाइम के सक्रिय केंद्र का क्षेत्र है, जो सीधे सब्सट्रेट के रासायनिक परिवर्तनों में शामिल होता है। सरल एंजाइमों का सीसी एंजाइम के पॉलीपेप्टाइड श्रृंखला के विभिन्न स्थानों में स्थित कई अमीनो एसिड अवशेषों का एक संयोजन है, लेकिन इस श्रृंखला (सेरीन, सिस्टीन, टायरोसिन, हिस्टिडाइन, आर्जिनिन, एएसपी. और ग्लूट। एसिड)। एक जटिल प्रोटीन का CC अधिक जटिल होता है, क्योंकि एंजाइम का कृत्रिम समूह शामिल है - कोएंजाइम (पानी में घुलनशील विटामिन और वसा में घुलनशील विटामिन के)।

सब्सट्रेट (सोखना) सेंट p एंजाइम के सक्रिय केंद्र का स्थान है, जिस पर सब्सट्रेट अणु का सोखना (बाइंडिंग) होता है। एससी एक, दो, अधिक बार तीन अमीनो एसिड रेडिकल द्वारा बनता है, जो आमतौर पर उत्प्रेरक केंद्र के पास स्थित होते हैं। एससी का मुख्य कार्य सब्सट्रेट अणु का बंधन है और इसके लिए सबसे सुविधाजनक स्थिति में उत्प्रेरक केंद्र में इसका स्थानांतरण है।

एलोस्टेरिक केंद्र("एक अलग स्थानिक संरचना वाले") - अपने सक्रिय केंद्र के बाहर एंजाइम अणु का एक हिस्सा, जो किसी भी पदार्थ को विपरीत रूप से बांधता है। इस तरह के बंधन से एंजाइम अणु की संरचना और उसकी गतिविधि में परिवर्तन होता है। सक्रिय केंद्र या तो तेज या धीमी गति से काम करना शुरू कर देता है। तदनुसार, ऐसे पदार्थों को एलोस्टेरिक एक्टिवेटर या एलोस्टेरिक इनहिबिटर कहा जाता है।

एलोस्टेरिक केंद्रसभी एंजाइमों में नहीं पाया जाता है। वे एंजाइमों में होते हैं, जिनमें से काम हार्मोन, मध्यस्थों और अन्य जैविक रूप से सक्रिय पदार्थों के प्रभाव में बदल जाता है।